廣州熱線

在科學研究領(lǐng)域，仿生相對屬于一種創(chuàng)新的捷徑。但與天然的蛛絲相比，實驗室合成的效果普遍不太理想。好消息是，華盛頓大學圣路易斯分校的研究人員，剛剛找到了新的方法 —— 借助細菌的力量，將大號的蛋白質(zhì)，轉(zhuǎn)變?yōu)槎囗楆P(guān)鍵性能不遜于天然產(chǎn)物的合成蛛絲。已知的是，蛛絲比在強度媲美鋼鐵的同時、韌性又優(yōu)于凱夫拉（Kevlar），屬于自然界中最令人印象深刻的材料之一。

它從更大的蛋白質(zhì)中分離出來，與天然物質(zhì)相比，其多項關(guān)鍵指標并不遜色。

該校工程與應用科學學院研究團隊，在 8 月 20 號發(fā)表在《生物大分子學》雜志上的文章中表示：

蜘蛛絲的拉伸強度和韌性，預期分子量保持正相關(guān) —— 分子越大、則蛛絲越強。但在合成領(lǐng)域，前一個記錄保持者的重量，幾乎是天然蛛絲的兩倍。

即便如此，有關(guān)合成蛛絲的研究，還遠未達到能夠支撐其大規(guī)模應用的地步。有人想過養(yǎng)殖蜘蛛，甚至通過生物技術(shù)，將蛛絲基因拼接到其它生物上，但產(chǎn)能依然是個問題。

在這項新研究中，團隊的重心已不是改造細菌，而是試圖提升合成蛛絲在分子水平上的性能。

其關(guān)鍵在于怎么融合蛋白質(zhì)，該過程由特定的 DNA 序列推動，序列重復的次數(shù)越多、蛋白質(zhì)就越大、所得的合成蛛絲也就越強。

新型生物合成蛛絲的顯微鏡圖像

盡管聽起來很簡單，但團隊必須克服的第一個障礙，就是細菌無法處理過大的序列、并將之切分成小塊。

為了解決這個問題，研究人員在 DNA 中添加了一個新的短序列。它會觸發(fā)蛋白質(zhì)之間的化學反應，讓它們?nèi)诤闲纬筛蟮牡鞍踪|(zhì)。

最終，他們打造出了測量值為 556 千道爾頓（kDa / 原子測量單位）的絲蛋白鏈。這較通普通天然絲蛋白的 370 kDa 更長，幾乎是其它生物合成蛛絲蛋白的兩倍（最大 285 kDa 左右）。

研究配圖

為測試材料性能，研究團隊后續(xù)將這些較大的蛋白質(zhì)紡成了纖維，直徑約為人類頭發(fā)絲的 1 / 10 。

結(jié)果發(fā)現(xiàn)，新材料在拉伸強度、韌性、延展性、抗變形性等方面，都可與天然蛛絲相媲美。

有關(guān)這項研究的詳情，已經(jīng)發(fā)表在近日出版的《生物大分子學》（Biomacromolecules）期刊上。原標題為：

《Recombinant Spidroins Fully Replicate Primary Mechanical Properties of Natural Spider Silk》

[編譯自：New Atlas , 來源：Washington University in St. Louis]